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Tomado y traducido de ARN - Access Research Network [Véase al pie]


La molécula ATP sintasa


Para ver un excelente video mostrando el funcionamiento de la ATP Sintasa, PULSE AQUÍ (explicación en inglés)

Se desvelan los mecanismos del ATP

Por Sean Henahan,
Access Excellence (sin afiliación con ARN o SEDIN)


Baltimore, MD (15/9/98) - Unos nuevos estudios cristalográficos con rayos X han dilucidado el funcionamiento de la adenosina trifosfato sintasa, la base del transporte de energía en todos los organismos vivos.

El ATP captura la energía química liberada por la combustión de nutrientes y la transfiere a reacciones que demandan energía, p.e., la construcción de componentes de la célula, la contracción muscular, la transmisión de mensajes nerviosos y muchas otras funciones. Las moléculas de ATP sintasa situadas dentro de las mitocondrias sobresalen sobre las mitocondrias, adheridas a sus superficies interiores en aglomeraciones semejantes a setas. Cuando los alimentos son disgregados o metabolizados para energía, las últimas etapas del proceso tienen lugar dentro de las mitocondrias.

La molécula ATP sintasa tiene dos partes. Recientemente, unos científicos japoneses han descubierto que una parte, el «tallo de la seta», parece girar dentro del «sombrero de la seta». El año pasado se concedió un premio Nobel al investigador (Paul Boyer, Ph.D., UCLA) que sugirió que la formación de ATP estaba de alguna manera vinculada con esta rotación, y el premio fue compartido con otro investigador (John Walker, Ph.D., Medical Research Council Laboratory [Laboratorio del Consejo de Investigaciones Clínicas], Cambridge, Inglaterra), cuyo equipo estableció una de dos posibles estructuras para el «sombrero», que se cree que es de corta duración.

En una nueva investigación, investigadores en la Universidad John Hopkins determinaron la otra estructura, que se cree que es la forma más común, en organismos vivos. El «sombrero de seta» de la ATP sintasa, según descubrieron, contiene tres áreas idénticas, dispuestas como un arrollamiento, donde se elabora el ATP. Cada área está ocupada con una etapa diferente en la producción del ATP.

Al girar el «tallo», crea un potente desplazamiento interno en cada una de las tres secciones arrolladas dentro del sombrero. Este desplazamiento proporciona la energía para causar cambios químicos. En un emplazamiento se reúnen los «ingredientes» para el ATP. En otro emplazamiento se ensamblan como ATP, y en un tercer emplazamiento, la rotación prepara el ATP totalmente formado para que se desprenda de la molécula de sintasa para su uso por toda la célula.

Un equipo dirigido por L. Mario Amzel, Ph.D., y Peter Pedersen, Ph.D. empleó cristalografía de rayos X para revelar la estructura molecular de la adenosina trifosfato sintasa. En su interior, la molécula gira varias veces por segundo mientras desencadena la producción de ATP.

«Es una de las moléculas más complejas que jamás se hayan dilucidado, casi seis veces más grande que la hemoglobina», dice Pedersen. También están de acuerdo los investigadores en que es uno de los más diminutos y más potentes motores jamás identificados.

Los investigadores han capturado la imagen del sombrero de la ATP sintasa mientras todos sus emplazamientos estaban en alguna etapa de elaboración de ATP, lo que es esencial para el reciclaje constante de sus precursores. Sin el reciclado, dice Pedersen, «los seres humanos tendríamos que producir más de la mitad del peso del cuerpo en ATP cada día para hacer frente a sus necesidades de energía».

Algunos científicos han lanzado la especulación de que los mismos «radicales libres» que deterioran la piel durante el envejecimiento o que causan mutaciones podrían también causar daños a las mitocondrias. «Si la ATP sintasa es un lugar donde los radicales libres causan daños, esto podría explicar por qué nos debilitamos con la edad», dice Pedersen. Ahora que conocemos las estructuras moleculares, podemos señalar las regiones dañadas si aparecen».

Estas investigaciones aparecen en el actual número de Proceedings of the National Academy of Sciences.



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Copyright © 1998 Sean Henahan. Quedan reservados todos los derechos. International copyright secured.
File Date: 2.05.00

Traducción al castellano: Santiago Escuain
Copyright de la traducción © 2001 SEDIN. Todos los derechos reservados.

Este fichero se puede reproducir en su integridad para usos no comerciales.
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